Les phospholipases A₂ (PLA₂) actives dans les plaquettes, les neutrophiles et les monocytes humains ont été caractérisées simultanément en utilisant les différences biochimiques entre la PLA₂ type II de 14 kilodaltons (kDa) isolée du liquide synovial inflammatoire humain et la PLA₂ de masse moléculaire élevée (85 kDa) spécifique de l'acide arachidonique, isolée du cytosol des monocytes de la lignée U937. L'activité de la PLA₂ du liquide synovial humain peut être distinguée de celle de la PLA₂ de masse moléculaire élevée par sa résistance à un traitement acide, par sa sensibilité à un agent réducteur de radicaux sulfhydryle, par l'absence de préférence pour l'acide gras à la position sn-2 du phospholipide substrat et par son inhibition par l'inhibiteur C-7 de la PLA₂ agissant au cours de la phase de transition phosphonate–phospholipide. Notre étude démontre qu'une PLA₂ semblable à celle ayant une masse moléculaire élevée se trouve principalement dans la fraction cytosolique des trois types de cellules; cependant, la détection de son activité dans le cytosol des neutrophiles nécessite des extraits plus concentrés et l'utilisation d'un acide arachidonique tritié de Escherichia coli ayant une activité spécifique élevée. L'activité d'une PLA₂ semblable à celle du liquide synovial humain est détectée dans les microsomes et dans le cytosol des trois types de cellules, mais elle n'est décelée dans le cysotol des neutrophiles qu'après un traitement acide. De plus, des substances interférant de façon spécifique avec la PLA₂ de masse moléculaire élevée ont été détectées dans le cytosol des neutrophiles, ce qui illustre une difficulté rencontrée lors des tentatives de démontrer l'existence de cette enzyme dans des extraits bruts de cellules en utilisant seulement la détermination de l'activité enzymatique. Le rôle joué par ces deux enzymes dans la production des eicosanoïdes dans ces trois types de cellules est encore inconnu.Mots clés : phospholipase A₂, acide arachidonique, neutrophile, plaquette, monocyte, cytosol, microsome.[Traduit par la rédaction]